مکانیسم های دفاعی و دی اکسید کربن

دانلود پایان نامه

اگر چه روده باریک در طیور همانند پستانداران به سه بخش دئودنوم، ژژنوم و ایلئوم تقسیم می شود. در واقع روده باریک پرندگان از دو بخش جداگانه به نام ها خم یا لوپ دوازده و ایلئوم تشکیل شده است که حد فاصل مشخص بافتی بین این دو قسمت موجود نیست. برخی از محققین در مقام قیاس با ژژنوم و ایلئوم پستانداران، روده باریک پرندگان را با کسر دوازدهه به ایلئوم فوقانی و ایلئوم تحتانی تقسیم کرده اند و مرز بین این دو بخش را زائده میکل می دانند که اثر باقی مانده از کیسه زرده در زمان جنینی است. گر چه تفاوت های قابل ملاحظه ای در زمینه طول روده در بین پرندگان موجود است ولی به طور کلی می توان گفت که طول روده در این رده حیوانی به طور نسبی کوتاه تر از طول روده پستانداران است. طول روده در پرندگان علفخوار و دانه خوار بیشتر از طول قسمت مشابه در پرندگان گوشتخوار است(7).
از ویژگی های مخاط روده باریک حضور غدد یا کریپت های لیبرکیون با اندازه های متفاوت در آن می باشد. در گونه مرغ غدد برونر وجود ندارد. لایه مخاطی روده معمولاً ار سلول های استوانه ای ساده و سلول های جانبی فراوان تشکیل شده است. لایه بافتی جدار روده نظیر ساختمان مشابه در پستانداران از داخل به خارج شامل لایه های مخاطی، زیر مخاطی، عضلانی حلقوی داخلی و عضلانی طولی خارجی و بالاخره لایه احشائی یا سروزی می باشند. شبکه عصبی زیر مخاطی که اکثراً انشعاباتی به عروق خونی و غدد روده می فرستند، در روده وجود دارند و همچنین شبکه عصبی مزانتریک که بین لایه های عضلانی حلقوی و طولی قرار دارد، مسئول عصب دهی لایه های عضلانی روده است. سیستم عصبی مزانتریک موجود در دوازده دنباله ساختمان مشابه موجود در سنگدان و پیش معده است و به نظر می رسد مسئول هم آهنگی فعالیت های حرکتی سنگدان و دوازدهه با هم باشد(7). در مرغ های بالغ و جوجه مرغ ها میزان عصب گیری بخش ابتدائی یا پروگزیمال روده به مراتب بیشتر از بخش انتهائی یا دیستال آن است و کمترین میزان آن در رکتوم یا راست روده و بخش انتهائی سکوم یه چشم می خورد. تعداد و تجمع نورون ها در جوجه مرغ ها در مقام قیاس با مرغ های بالغ در بخش های مشابه روده دو تا سه برابر بیشتر است. اما باید دقت کرد که تعداد کل نورون های روده در مرغ های بالغ بیشتر از مرغان نابالغ است. روده باریک محل اصلی گوارش شیمیائی است که آنزیم های روده ای و لوزالمعده نقش عمده ای در این گوارش دارند. در روده باریک هورمون هایی نیز ترشح می شوند که عمدتاً در تنظیم اعمال معدی-روده ای نقش دارند.
2-6 فراسنجه های خونی
خون در سیستمی گردش می کند که عملاً یک مجموعه بسته از عروق خونی است. خون دارای عناصر جامدی یعنی گلبولهای قرمز و سفید و پلاکتها است که در محیط مایعی به نام پلاسما معلق هستند. خون و به خصوص پلاسما اعمال متعددی انجام می دهند که برای حفظ سلامت بدن از اهمیت خاص و ویژه ای برخوردارند. به دنبال لخته شدن خون (انعقاد خون)، مایعی باقی می ماند که سرم نام دارد. سرم فاقد فاکتورهای انعقادی (از جمله قیبرینوژن) می باشد که درحالت طبیعی در پلاسما وجود دارند، زیرا این فاکتورها طی فرآیند انعقاد مصرف شده اند. سرم دارای برخی از محصولات تجزیه فاکتورهای انعقادی است. این محصولات طی فرآیند تولید شده و در نتیجه در حالت طبیعی در پلاسما وجود ندارند. با توجه به نقش اساسی خون در حفظ هومئوستاز (Hemeostasis) بدن و سهولت تهیه خون، مطالعه اجزای سازنده خون نقش مهمی در پیشرفت و تکامل دانش بیوشیمی و بیوشیمی بالینی ایفا می کند. هموگلوبین، آلبومین، ایمنوگلوبولینها و فاکتورهای انعقادی مختلف جزء پروتئین هایی هستند که بیشترین مطالعه و بررسی درباره آنها انجام گرفته است. در بسیاری از بیماریها مقدار پروتئین های پلاسمایی مختلف تغییر می کند و می توان این تغییرات را با کمک روش الکتروفورز مورد بررسی قرار داد. تغییر فعالیت برخی از آنزیم های موجود در پلاسما در برخی از حالات پاتولوژیک کاربرد تشخیصی دارد. اعمال خون (به استثناء اعمال سلولی اختصاصی از قبیل انتقال اکسیژن و واکنشهای دفاع ایمنولوژیک سلولی) توسط پلاسما و اجزای آن انجام می گیرد. پلاسما از آب، الکترولیتها، متابولیتها، مواد خوراکی، پروتئین ها و هورمونها تشکیل شده است. ترکیب آب و الکترولیت پلاسما عملاً مشابه تمام مایعات خارج سلولی است. تعیین آزمایشگاهی مقدار سرمی Na+، K+، Ca2+، Cl- و دی اکسید کربن و pH خون در درمان و بررسی بسیاری از بیماران حائز اهمیت است (58).
2-6-1 پروتئینهای پلاسما
غلظت پروتئین تام در پلاسمای انسان حدود 7 تا 5/7 گرم در دسی لیتر بوده و بخش عمده ترکیبات جامد پلاسما را تشکیل می دهد. پروتئین های پلاسما عملاً به صورت مخلوط پیچیده ای هستند که نه تنها حاوی پروتئینهای ساده بلکه دارای پروتئین های کونژوگه از قبیل گلیکو پروتئین ها و انواع مختلف لیپوپروتئین ها می باشند. هزاران آنتی بادی در پلاسمای انسان وجود دارد. با این حال در شرایط طبیعی مقدار هر یک از این آنتی بادی ها معمولاً بسیار کم است. برای جدا کردن هر یک از این پروتئین ها از مخلوط پیچیده فوق الذکر غالباً از حلال یا الکترولیتها (یا هر دو) برای جدا کردن اجزای پروتئین های مختلف بر حسب مشخصات محلول بودن آنها استفاده می شود. این روش اساس روشهای شستشوی ملحی (Salting-Out Methods) را تشکیل می دهد که برای تعیین اجزای پروتئینی در آزمایشگاه بالینی تا حدی مورد استفاده قرار دارد. به این ترتیب می توان با استفاده از غلظتهای مختلف سولفات آمونیم یا سدیم پروتئین های پلاسما را به سه گروه اصلی یعنی فیبرینوژن، آلبومین و گلولینها تقسیم کرد.بیشترین روشی که برای آنالیز پروتئین های پلاسما به کار می رود، الکتروفورز است. انواع مختلفی از روشهای الکتروفورز وجود دارد که در هر یک، از محیط زمینه ای (Supporting Medium) متفاوتی استفاده می شود. در آزمایشگاههای بالینی، از استات سلولز به طور گسترده به عنوان ماده زمینه ای استفاده می شود. با استفاده از این ماده و پس از رنگ آمیزی مناسب، پروتئینهای پلاسما به ترتیب به 5 باند به نامهای آلبومین، α1، α2، β، y تقسیم می شوند.نوار رنگ آمیزی شده استات سلولز (یا سایر مواد زمینه ای) را الکتروفورتوگرام (Electrophoretogram) می نامند. مقدار ترکیبات موجود در هر یک از این 5 باند را می توان با استفاده از دستگاه های اسکن دانسیتومتر تعیین کرد(58).
2-6-2 اهمیت غلظت پروتئین پلاسما در تعیین چگونگی توزیع مایعات بین خون وبافت
در آرتریولها، فشار هیدروستاتیک حدود 37 میلیمتر جیوه بوده، فشار بینابینی (بافتی) برابر یک میلیمتر جیوه با آن مقابله می کند. فشار اسموتیک (فشار انکوتیک) مربوط به پروتئینهای پلاسما، حدود 25 میلیمتر جیوه است. بنابراین برآیند نیرویی حدود 11 میلیمتر جیوه مایعات را به فضاهای بینابینی می راند. در ونولها، فشار هیدروستاتیک حدود 17 میلیمتر جیوه و فشارهای آنکوتیک و بینابینی برابر مقادیر فوق الذکر هستند، به این ترتیب، برآیند نیرویی حدود 9 میلیمتر جیوه مایعات را به جریان خون باز می گرداند فشارهای فوق الذکر را غالباً نیروهای استارلینگ (Starling Forces) می نامند. چنانچه غلظت پروتئین های پلاسما به شدت کاهش یابد (به عنوان مثال در اثر سوء تغذیه پروتئینی شدید) مایعات به فضای داخل عروقی بر نمی گردند و در فضاهای بافتی خارج عروقی تجمع می یابند و این حالت را ادم (Edema) می نامند. ادم علل متعددی دارد که کمبود پروتئین یکی از علل آن است(58).
2-6-3 مطالعات در مورد پروتئینهای پلاسما
پروتئینهای پلاسما به علت آسانی نسبی تهیه آنها، به طور گسترده و وسیع در انسان و حیوانات مورد بررسی و مطالعه قرار گرفته اند. اطلاعات قابل توجهی در مورد بیوسنتز، سوخت و ساز، ساختمان و اعمال پروتئینهای اصلی پلاسما موجود است. تهیه آنتی بادیهای اختصاصی برای هر یک از پروتئینهای پلاسما، مطالعه و بررسی آنها را تا حد زیادی تسهیل کرده است و به کمک این روشها می توان پروتئین های خالص را از مخلوط کمپلکس موجود در بافت یا پلاسما جدا کرده و رسوب داد. بنابراین به کمک ترکیبات ایزوتوپ می توان مسیر بیوسنتز این ترکیبات و سرعت سوخت و ساز آنها را در پلاسما تعیین کرد.اصول کلی زیر از مطالعه پروتئینهای پلاسما به دست آمده است.
الف) اکثر پروتئین های پلاسما در کبد سنتز می شوند:
این واقعیت به کمک تجربیاتی در سطح کل حیوان (مانند خارج کردن کبد، Hepatectony) و با استفاده از نمونه های مجزای کبد در حال خونگیری، مقاطع کبد، نمونه های هموژن کبد، سیستمهای ترجمه آزمایشگاهی (Invitro) که از mRNA استخراج شده از کبد استفاده می کنند، اثبات شده است. با این حال، گاما ـ گلبولینها در سلول های پلاسما سنتز شده و برخی از پروتئینهای پلاسمایی خاص در جایگاه های دیگر (از قبیل سلولهای اندوتلیال) سنتز می شوند.
ب) پروتئین های پلاسما به طور کلی در پلی ریبوزومهای متصل به غشاء سنتز می شوند: سپس این ترکیبات قبل از ورود به پلاسما از مسیر ترشحی اصلی سلول(غشاء اندوپلاسمیک دانه دار ـ غشاء اندوپلاسمیک صاف ـ دستگاه گلژی، وزیکولهای ترشحی) عبور می کنند. بنابراین اکثر پروتئین های پلاسما به صورت پیش پروتئین(Preprotein) سنتز شده و در ابتدا دارای پپتیدهای سیگنال در انتهای آمینی هستند. این ترکیبات معمولاً هنگام عبور از ساختمانهای مختلف داخل سلول تغییرات مختلفی در مرحله پس از ترجمه (پروتئولیز، گلیکوزیله شدن، فسفوریله شدن و غیره) پیدا می کنند. زمان عبور هر یک از پروتئین ها در داخل سلول کبد از جایگاه سنتز تا پلاسما بین 30 دقیقه تا چندین ساعت یا بیشتر متغیر است.
ج) تقریباً تمام پروتئینهای پلاسما گلیکوپروتئین هستند: بنابراین، این ترکیبات دارای زنجیره های الیگوساکاریدی دارای پیوند N- یا O- یا هر دو هستند. آلبومین یکی از موارد استثناء اصلی است، این پروتئین ریشه های قندی ندارد. زنجیره های الیگوساکاریدی اعمال مختلفی انجام می دهند. یکی از یافته های مهم آن است که جدا کردن ریشه های اسیدسیالیک انتهایی از برخی از پروتئین های پلاسما (مانند سرولوپلاسمین) توسط آنزیم نورامینیداز می تواند نیمه عمر این پروتئین ها را در پلاسما به طور قابل توجهی کاهش دهد.
و) مقدار برخی از پروتیئن های پلاسما طی حالات التهابی حاد یا ثانوی به برخی از انواع آسیب بافتی افزایش می یابد: این پروتئین ها را پروتئین های (یا واکنش دهنده های) مرحله حاد (Acute Phase Proteins or Reactants) می نامند و عبارتند از: پروتئین واکنشی C- (CRP، علت نامگذاری این پروتئین آن است که با پلی ساکارید C پنوموکوک واکنش انجام می دهد)، -a1 آنتی تریپسین، هاپتوگلوبین، -a1 اسید گلیکو پروتئین و فیبرینوژن بین 50 درصد تا بیش از 1000 برابر در مورد CRP متغیر است.مقدار این پروتئین ها در بیماریهای التهابی مزمن و در مبتلایان به سرطان نیز معمولاً افزایش می یابد. عقیده بر این است که این پروتئین ها نقشی در پاسخ بدن نسبت به التهاب به عهده دارند. به عنوان مثال پروتئین واکنشی C- می تواند مسیر کلاسیک کمپلمان را تحریک کند و –a1 آنتی تریپسین می تواند برخی از پروتئازها را که در مرحله التهابی حاد آزاد شده اند، خنثی کند. انترلوکین 1 (IL-1) پلی پپتیدی است که از سلولهای فاگوسیت تک هسته ای آزاد شده و ماده محرک اصلی برای سنتز اکثر پروتئین های واکنشی مرحله حاد توسط سلولهای کبدی است (اما تنها محرک از این نوع نیست). مولکولهای دیگری از قبیل IL-6 نیز در این روند دخالت دارند و به نظر می رسد که این مولکولها همانند IL-1 اثر خون را در سطح رونویسی ژن اعمال می کنند(58).
2-6-4 آلبومین، پروتئین اصلی موجود در پلاسما
آلبومین پروتئین اصلی پلاسمای انسان بوده (7/4-4/3 گرم در دسی لیتر)، وزن مولکول آن حدود 69000 دالتون می باشد و نزدیک به 60 درصد کل پروتئین پلاسما را تشکیل می دهد. حدود 40 درصد آلبومین در پلاسما وجود داشته و 60 درصد مابقی آن در فضاهای خارج سلولی قرار دارد. کبد روزانه حدود 12 گرم آلبومین تولید می کند که این مقدار حدود 25 درصد کل پروتئین کبد و نیمی از پروتئین های ترشحی آن را تشکیل می دهد. آلبومین ابتدا به صورت یک پیش پروپروتئین (Preproprotein) ساخته می شود. پپتید سیگنال این پروتئین با عبور آن از سیسترنای شبکه اندوپلاسمیک دانه دار جدا می شود و در مرحله بعدی در مسیر ترشحی آن، هگزاپپتیدی از انتهای آمینی این ترکیب جدا می شود. سنتز آلبومین در بیماری مختلف به خصوص در بیماری های کبدی غالباً نسبت آلبومین به گلبولین کاهش یافته است (کاهش نسبت آلبومین / گلبولین). سنتز آلبومین در مراحل نسبتاً زودرس سوء تغذیه پروتئینی، از قبیل کواشیورکور، کاهش می یابد. آلبومین انسانی کامل دارای یک زنجیره پلی پپتیدی با 585 اسید آمینه بوده و 17 پیوند دی سولفیدی دارد. با استفاده از آنزیم های پروتئاز می توان آلبومین را به سه ناحیه (Domain) تقسیم کرد، که هر یک اعمال متفاوتی دارند. آلبومین ساختمان بیضی شکل دارد و این بدان مفهوم است که این ملکول چسبندگی (Vicosity) پلاسما را به اندازه مولکولهای طویلی از قبیل فیبرینوژن افزایش نمی دهد. با توجه به وزن مولکولی نسبتاً کم (حدود 69000 دالتون) و غلظت بالای آلبومین، تصور می شود که این پروتئین مسئول ایجاد 75 تا 80 درصد فشار اسموتیک پلاسمای انسان است. در مطالعات الکتروفورتیک نشان داده شده استکه پلاسمای برخی از افراد فاقد آلبومین است. این افراد، دچار فقدان آلبومین در خون (Analbuminemia) هستند. یکی از علل این عارضه ایجاد موتاسیونی است که بر روند اتصال قطعات RNA (Splicing) تأثیر می گذارد. افراد دچار آنالبومینی به رغم این باور که آلبومین عامل اصلی تعیین کننده فشار اسموتیک پلاسما است،تنها ادم متوسطی دارند. تصور می شود که مقدار سایر پروتئینهای پلاسما افزایش یافته و فقدان آلبومین را جبران می کنند.یکی دیگر از اعمال مهم آلبومین توانایی آن در اتصال به لیگاندهای مختلف است. این لیگاندها عبارتند از: اسید های چرب آزاد (FFA)، کلسیم، برخی از هورمونهای استروئیدی، بیلیروبین و مقداری از تریپتوفان پلاسما، علاوه بر این به نظر می رسد آلبومین نقش مهمی در انتقال مس در بدن انسان به عهده دارد. داروهای مختلفی از جمله سولفونامیدها، پنی سلین G، دی کومارول و آسپرین به آلبومین متصل می شوند، این یافته از لحاظ فارماکولوژیک کاربرد و اهمیت ویژه ای دارد. فرآورده های آلبومین انسانی در درمان شوک ناشی از خونریزی و سوختگی به کار می روند(58).
2-6-5 نقش ایمنوگلبولین های پلاسما در مکانیسم های دفاعی بدن
سیستم ایمنی بدن از دو جزء اصلی تشکیل شده است: لنفوسیت های B و لنفوسیت های T. لنفوسیت های B در حیوانات عالیتر عمدتاً از سلولهای مغز استخوان و در پرندگان از بورس فابریسیوس مشتق می شوند. حرف T نشان دهنده لنفوسیتهایی است که از تیموس منشاء می گیرند. سلولهای B مسئول سنتز آنتی بادی های هومورال در گردش خون هستند که ایمنوگلبولین نیز نامیده می شوند، هستند. سلولهای T در انواع مختلفی از فرآیندهای ایمنولوژیک مهم با واسطه سلولی از قبیل رد پیوند، واکنشهای افزایش حساسیت و دفاع در مقابل سلولهای بدخیم و تعداد زیادی از ویروس ها دخالت دارند. سلول های پلاسما، سلولهای تخصص یافته ای از رده سلولهای B هستند که ایمنوگلبولینها را سنتز کرده و به داخل پلاسما ترشح می کنند(58).
2-6-6 انتقال و ذخیره سازی لیپیدها
چربی جذب شده از رژیم غذایی و لیپیدهای ساخته شده در کبد و بافت چربی باید بین بافت و ارگانهای مختلف انتقال یابند تا مورد استفاده قرار گرفته یا ذخیره شوند. از آنجا که لیپیدها در آب محلول نیستند، این مشکل بروز می¬کند که این ترکیبات را چگونه می توان در یک محیط آبی (پلاسمای خون) منتقل کرد. این مشکل به این ترتیب حل شده که لیپیدهای غیر قطبی (تری اسیل گلیسرول و استرهای کلستریل) با لیپیدهای آمفی پاتیک (فسفولیپیدها و کلسترول) و پروتئین ها همراه می شوند تا لیپوپروتئین های قابل تبدیل به میسل در آب ساخته شوند.در موجودات همه چیز خوار مانند انسان، در مرحله آنابولیک چرخه تغذیه، کالری بیش از حد نیاز مورد استفاده قرار می گیرد و سپس دوره ای از بالانس کالری منفی فرا می رسد که در آن ارگانیسم از ذخائر کربوهیدرات و چربی استفاده می کند. لیپوپروتئین ها در این چرخه نقش واسطه ای به عهده داشته و لیپیدها را از روده به شکل شیلومیکرون و از کبد به شکل لیپوپروتئین با دانسیته بسیار کم (VLDL) به اکثر بافتها برای اکسیداسیون و به بافت چربی برای ذخیره سازی منتقل می کنند. لیپیدها از بافت چربی به صورت اسیدهای چرب آزاد (FFA) آزاد می شوند که این ترکیبات به آلبومین سرم اتصال می یابند. اختلالات متابولیسم لیپوپروتئین در جایگاه تولید یا مصرف این ترکیبات منجر به عنوان مختلف هیپوپاهیپر لیپوپروتئینمی می شود. شایعترین این اختلالات دیابت قندی است که کمبود انسولین در این عارضه باعث آزاد شدن (Mobilization) بیش از حد اسیدهای چرب آزاد و مصرف کمتر از حد طبیعی شیلومیکرون و VLDL می گردد و به این ترتیب میزان تری اسیل گلیسرول خون افزایش می یابد بخش عمده سایر حالات پاتولوژیک در انتقال لیپیدها عمدتاً مربوط به نقایص ارثی در سنتز قسمت آپوپروتئینی لیپوپروتئین، در آنزیم های کلیدی و یا در گیرنده های لیپوپروتئین ها می باشد. برخی از این نقایص منجر به افزایش کلسترول خون و آترواسکلورز زودرس می شوند. رسوب بیش از حد بافت چربی منجر به چاقی می شود، بخصوص چاقی غیر طبیعی، یکی از عوامل خطر ساز افزایش میزان مرگ و میر، فشار خون بالا، دیابت قندی غیر وابسته به انسولین (NIDDM)، افزایش میزان لیپید خون، افزایش گلوکز خون (هیپرگلیسمی) و اختلالات مختلف اعمال غدد درون ریز می باشد(58).با استخراج لیپیدهای پلاسما توسط یک حلال لیپید مناسب و جدا کردن مواد بدست آمده به گروه های مختلف، مشخص شده که لیپیدهای پلاسما شامل تری اسیل گلیسرول ها، فسفولیپیدها، کلسترول و استرهای کلستریل می باشند و علاوه بر ترکیبات فوق، درصد بسیار کمتری به صورت اسیدهای چرب با زنجیره بلند و غیر استریفیه (اسیدهای چرب آزاد) وجود دارند که کمتر از 5 درصد کل اسیدهای چرب موجود در پلاسما را تشکیل می دهند. امروزه مشخص شده که ترکیبات اخیر با اسیدهای چرب آزاد (FFA) از لحاظ متابولیک فعالترین لیپیدهای پلاسما هستند.چربی خالص تراکم کمتری نسبت به آب دارد، به این ترتیب هر چه نسبت لیپید به پروتئین در ترکیبات لیپوپروتئین افزایش یابد، دانسیته یا تراکم ترکیب حاصل کاهش می یابد. با استفاده از این خاصیت، لیپوپروتئین مختلف موجود در پلاسما به روش اولتراسانتریفوژ از هم جدا می شوند.گروه های شیمیایی مختلف لیپیدها به مقادیر مختلف در اکثر لیپوپروتئین ها وجود دارند. از آنجا که تقسیمات دانسیته نشاندهنده ماهیت فیزیولوژیک ترکیبات موجود در پلاسما است، آنالیز صرفاً شیمیایی لیپیدهای پلاسما (به جز FFA) اطلاعات کمی در مورد نقش فیزیولوژیک آنها به دست می دهد.علاوه بر FFA چهار گروه عمده از لیپوپروتئین ها مشخص شده اند که از لحاظ فیزیولوژیک و در تشخیص بالینی حائز اهمیت هستند. این گروهها عبارتند از:
1. شیلومیکرونها که از جذب تری اسیل گلیسرول ها در روده به دست می آیند؛
2. لیپوپروتئین ها با دانسیته بسیار کم (VLDL یا pre-β-Lipoproteins) که از کبد بدست آمده و تری آسیل گلیسرول را منتقل می کنند؛
3. لیپوپروتئین های با دانسیته زیاد (HDL یا α-Lipoproteins) که در متابولیسم VLDL و شیلو میکرون و همچنین در انتقال کلسترول نقش دارد. لیپید اصلی موجود در شیلومیکرون و VLDL، تری اسیل گلیسرول است در حالیکه لیپیدهای اصلی موجود در LDL و HDL به ترتیب کلسترول و فسفولیپید می باشند.یک لیپوپروتئین مشخص مانند یک شیلومیکرون یا VLDL ، شامل یک هسته لیپیدی است که عمدتاً از ترکیبات غیر قطبی تری اسیل گلیسرول و استرکلستریل و در اطراف آن یک لایه سطحی منفرد از مولکولهای آمفی پاتیک فسفولیپید و کلسترول تشکیل شده است. نحوه قرار گیری مولکولها به این ترتیب است که گروههای قطبی آنها همانند غشاء سلولی به سمت خارج و به طرف محیط آبی قرار دارند(58).بخش پروتئینی لیپوپروتئین، آپولیپوپروتئین یا آپوپروتئین نام دارد و 60% ساختمان HDL و حدود 1% ساختمان شیلو میکرون را تشکیل می دهد. برخی از آپولیپوپروتئین ها جزء ساختمان مولکول بوده و قابل جدا شدن از آن نیستند، در حالیکه برخی دیگر آزاد بوده و به لیپوپروتئین های دیگر منتقل می شوند.ذخیره زیاد چربی، نه تنها از نظر تغذیهای برای مصرف کنندگان بلکه به دلیل تحمیل باراقتصادی ناشی از افت وزن بیشتر در هنگام کشتار برای پرورش دهندگان وصاحبان کشتارگاهها نیز موضوعی نامطلوب است. در سالهای اخیر، توجه زیادی به توانایی پروبیوتیکها در تغییر متابولیسم لیپیدها معطوف شده است. کاهش غلظت کلسترول در سرم جوجه ها بر اثری شناخته شده برای مکمل پروبیوتیکهاست (42). افزودن پروبیوتیکها ( لاکتوباسیلوس اسیدوفیلوس، بیفیدوباکتریوم و آسپرژیلوس اوریزا) به میزان 100 میلی گرم در هر کیلوگرم جیره جوجه های گوشتی، غلظت کلسترول سرم خون را به طور معنی داری کاهش داد (34) گزارش نمودند که افزودن مخلوطی از 12سویه لاکتوباسیلوس به جیره جوجه های گوشتی به میزان1/0درصد منجر به پایین آمدن غلظت کلسترول سرم و کاهش چربی شکمی شد.
فصل سوم